Funciones biológicas de las proteínas

Funciones biológicas de las proteínas:

Estructura: Las proteínas estructurales, como el colágeno y la queratina, proporcionan soporte y resistencia a los tejidos y órganos. Por ejemplo, el colágeno forma parte de la matriz extracelular en la piel, huesos y tendones, aportando elasticidad y firmeza. La queratina, por otro lado, está presente en el cabello, uñas y piel, proporcionando dureza y protección.

Transporte de moléculas: Las proteínas de transporte facilitan el movimiento de sustancias a través del organismo. La hemoglobina, una proteína presente en los glóbulos rojos, transporta oxígeno desde los pulmones a los tejidos. Además, las proteínas de transporte en las membranas celulares permiten la entrada y salida selectiva de iones y moléculas, manteniendo el equilibrio interno de la célula.

Catálisis de reacciones químicas: Las enzimas son proteínas especializadas en acelerar las reacciones bioquímicas esenciales para la vida. Cada enzima actúa sobre un tipo específico de reacción, lo que permite realizar procesos como la digestión de alimentos, la síntesis de ADN y la producción de energía. Sin las enzimas, estas reacciones serían extremadamente lentas y no podrían sostener la vida.

Defensa del organismo: Algunas proteínas desempeñan funciones protectoras, como los anticuerpos, que son fundamentales en el sistema inmunológico. Los anticuerpos identifican y neutralizan agentes patógenos como bacterias y virus, ayudando al organismo a defenderse de infecciones. Además, proteínas como la trombina intervienen en la coagulación sanguínea, previniendo la pérdida de sangre tras una herida.

Regulación y señalización celular: Las proteínas también son fundamentales en la regulación de procesos biológicos. Las hormonas proteicas, como la insulina y el glucagón, regulan los niveles de glucosa en sangre, manteniendo el equilibrio energético del cuerpo. Otras proteínas receptoras en las membranas celulares detectan señales externas y activan respuestas específicas, coordinando funciones celulares.

Movimiento: Las proteínas contráctiles, como la actina y la miosina, son esenciales para el movimiento muscular en animales. Estas proteínas permiten la contracción y relajación de los músculos, lo que es clave para el movimiento y la locomoción.

Estructura química

Los alfa-aminoácidos son las unidades básicas que constituyen a las proteínas, y su estructura química es fundamental para entender cómo se forman estas macromoléculas y sus diversas estructuras. Cada alfa-aminoácido posee una estructura común que facilita su enlace con otros aminoácidos, permitiendo la formación de largas cadenas proteicas con estructuras y funciones específicas.

Estructura química de los alfa-aminoácidos:

Cada alfa-aminoácido tiene un grupo amino (-NH₂), un grupo carboxilo (-COOH) y un átomo de hidrógeno enlazado a un átomo de carbono central llamado carbono alfa (Cα). A este mismo carbono se une una cadena lateral (R), que varía entre los diferentes aminoácidos y determina sus propiedades químicas. Las diferencias en estas cadenas laterales permiten que los aminoácidos se clasifiquen en categorías según su polaridad, tamaño y carga, lo que influye en la estructura y función de las proteínas.

Formación del enlace peptídico:

Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos para formar cadenas polipeptídicas. Este enlace se forma en una reacción de condensación, donde el grupo carboxilo de un aminoácido reacciona con el grupo amino del siguiente, liberando una molécula de agua (H₂O). El resultado es un enlace covalente entre el carbono del grupo carboxilo y el nitrógeno del grupo amino del siguiente aminoácido. Esta reacción continúa, formando cadenas lineales que, al plegarse, dan lugar a estructuras proteicas complejas.

Estructuras de las proteínas:

Las proteínas presentan varios niveles de organización estructural que son clave para su funcionalidad:

1. Estructura primaria: Es la secuencia lineal de aminoácidos en una cadena polipeptídica. La disposición específica de los aminoácidos, determinada por la información genética, define las propiedades y funciones de la proteína.

2. Estructura secundaria: Esta estructura surge de interacciones entre átomos de la cadena principal de la proteína, formando patrones como la hélice alfa (α) y la lámina beta (β). Estos patrones se estabilizan mediante puentes de hidrógeno entre los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos.

3. Estructura terciaria: Representa el plegamiento tridimensional de toda la cadena polipeptídica. Este nivel de estructura es el resultado de interacciones entre las cadenas laterales (R) de los aminoácidos, incluyendo puentes de hidrógeno, atracciones de tipo dipolo-dipolo, fuerzas de London, puentes disulfuro y uniones iónicas. 

4. La estructura terciaria determina en gran medida la funcionalidad de la proteína y puede ser de dos tipos:
   globular o fibosa

5. Estructura cuaternaria: Algunas proteínas están formadas por más de una cadena polipeptídica. La estructura cuaternaria describe cómo estas subunidades se ensamblan para formar una proteína funcional completa. Las interacciones entre las diferentes subunidades permiten funciones cooperativas y reguladoras, como ocurre en la hemoglobina.

Las proteínas globulares son compactas y esféricas, solubles en agua, y desempeñan funciones diversas como el transporte, la catálisis y la defensa. Ejemplos incluyen la hemoglobina, que transporta oxígeno en la sangre; la mioglobina, que almacena oxígeno en los músculos; y las enzimas, como la amilasa, que catalizan reacciones bioquímicas.

Por otro lado, las proteínas fibrosas tienen una estructura larga y lineal, son insolubles en agua y principalmente cumplen funciones estructurales. Ejemplos son el colágeno, que proporciona resistencia en tejidos conectivos; la queratina, que protege el cabello y las uñas; y la elastina, que otorga elasticidad a los tejidos.

Desnaturalización

La desnaturalización de proteínas es un proceso en el que la estructura tridimensional de una proteína se altera sin romper sus enlaces peptídicos, es decir, sin descomponer la secuencia de aminoácidos que la forma. Este cambio estructural afecta la forma de la proteína y, como resultado, también su función biológica.

¿Cómo ocurre la desnaturalización?

Las proteínas tienen estructuras complejas que incluyen:

• Estructura primaria: la secuencia lineal de aminoácidos.
• Estructura secundaria: patrones como hélices alfa y láminas beta.
• Estructura terciaria: el plegamiento tridimensional de la proteína, donde los enlaces débiles (como puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas y puentes disulfuro) estabilizan la forma final.
• Estructura cuaternaria: en proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica.

La desnaturalización afecta principalmente la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, ya que implica la ruptura de los enlaces débiles que mantienen la proteína en su conformación activa.

Causas comunes de desnaturalización

1. Cambios en la temperatura: El calor puede romper enlaces débiles como puentes de hidrógeno, lo que desenrolla y desorganiza la estructura de la proteína.

2. Cambios en el pH: Un pH extremo altera la carga de los grupos funcionales en los aminoácidos, lo que desestabiliza las interacciones entre ellos y causa la pérdida de la estructura tridimensional.

3. Presencia de sustancias químicas: Solventes orgánicos, como el etanol, y agentes desnaturalizantes, como la urea o el cloruro de guanidinio, interfieren con las interacciones débiles en la proteína, provocando su desnaturalización.

4. Agitación mecánica: Procesos como el batido o la agitación también pueden desnaturalizar proteínas al alterar sus interacciones internas.

Consecuencias de la desnaturalización

La desnaturalización de una proteína provoca la pérdida de su función biológica, ya que la estructura de una proteína determina su función. Por ejemplo, una enzima desnaturalizada ya no puede catalizar reacciones bioquímicas, y una proteína estructural pierde su capacidad de dar soporte y resistencia a tejidos. En algunos casos, como en la coagulación de proteínas durante la cocción del huevo, la desnaturalización es irreversible, mientras que en otros, como en algunas proteínas del suero de leche, puede ser reversible si se eliminan las condiciones desnaturalizantes.

Ejemplo de desnaturalización: La clara del huevo

La clara de huevo está compuesta principalmente de albúmina, una proteína que cambia de estructura cuando se expone al calor. Durante la cocción, la albúmina se desnaturaliza, lo que hace que la clara pase de un estado líquido y transparente a una estructura sólida y opaca. Este cambio es irreversible, ya que el calor provoca que las cadenas de proteínas se entrelacen de forma permanente, perdiendo su estructura original.